這個共同進化復(fù)合物的大型數(shù)據(jù)集推動了對Z結(jié)構(gòu)域-粘附體對之間的分子識別的系統(tǒng)級分析，流讀涵蓋了廣泛的結(jié)構(gòu)、流讀親和性、交叉反應(yīng)性和正交性，并捕獲了廣泛的共同進化網(wǎng)絡(luò)。隨后在在一個共同進化網(wǎng)絡(luò)中繪制了這些序列，后感并確定了10對提供特異性細節(jié)的結(jié)構(gòu)。失業(yè)原文詳情：Deployingsyntheticcoevolutionandmachinelearningtoengineerprotein-proteininteractions(Science2023,381,eadh1720)本文由賽恩斯供稿。

（d）顯示三個正交LL2突變體LL2.c17（VFLV+IVVY）、白領(lǐng)LL2.c7（LVLF+FIVK）和LL2.c22（IVFF+FILV）的庫位置中的氨基酸的表，以比較它們的親和力和結(jié)構(gòu)的差異。場漂這些方法的整合為生物技術(shù)和合成生物學(xué)提供了一種模擬蛋白質(zhì)協(xié)同進化和產(chǎn)生具有多種分子識別特性的蛋白質(zhì)復(fù)合物的手段。

最后使用預(yù)訓(xùn)練的蛋白質(zhì)語言模型來擴展氨基酸對的范圍，流讀證明了這種混合實驗-計算方法對該系統(tǒng)中蛋白-蛋白相互作用的預(yù)測能力。

相互作用的蛋白質(zhì)通過對突變的采樣（主要是在蛋白-蛋白界面）共同進化了數(shù)千年，后感以實現(xiàn)所需功能的最佳匹配，這一過程很難在實驗室中重現(xiàn)。雖然從官方的角度來說負面消息不間斷，失業(yè)但是從業(yè)者卻對它追崇備至。

今年10月，白領(lǐng)5位科學(xué)家從Elsevier辭去編輯職位，ProjektDEAL的聯(lián)盟的多位領(lǐng)導(dǎo)人警告稱，這5人只是眾多準備從愛思唯爾辭職的第一批科學(xué)家。由德國圖書館、場漂大學(xué)、研究機構(gòu)組成的聯(lián)合戰(zhàn)線——ProjektDEAL聯(lián)盟，數(shù)年之前就與Elsevier展開了談判。

2012年1月，流讀英國劍橋大學(xué)數(shù)學(xué)家、菲爾茲獎獲得者TimothyGowers發(fā)起了一場抵制Elsevier的運動，并有上萬名科學(xué)家簽名響應(yīng)了不發(fā)表、不審核、不當(dāng)編輯?？茖W(xué)家辭職、后感抗議也不是頭一回了。