這個(gè)共同進(jìn)化復(fù)合物的大型數(shù)據(jù)集推動(dòng)了對(duì)Z結(jié)構(gòu)域-粘附體對(duì)之間的分子識(shí)別的系統(tǒng)級(jí)分析，源網(wǎng)體涵蓋了廣泛的結(jié)構(gòu)、源網(wǎng)體親和性、交叉反應(yīng)性和正交性，并捕獲了廣泛的共同進(jìn)化網(wǎng)絡(luò)。隨后在在一個(gè)共同進(jìn)化網(wǎng)絡(luò)中繪制了這些序列，目獲并確定了10對(duì)提供特異性細(xì)節(jié)的結(jié)構(gòu)。立項(xiàng)原文詳情：Deployingsyntheticcoevolutionandmachinelearningtoengineerprotein-proteininteractions(Science2023,381,eadh1720)本文由賽恩斯供稿。

（d）顯示三個(gè)正交LL2突變體LL2.c17（VFLV+IVVY）、河北荷儲(chǔ)化項(xiàng)核準(zhǔn)LL2.c7（LVLF+FIVK）和LL2.c22（IVFF+FILV）的庫(kù)位置中的氨基酸的表，以比較它們的親和力和結(jié)構(gòu)的差異。秦皇這些方法的整合為生物技術(shù)和合成生物學(xué)提供了一種模擬蛋白質(zhì)協(xié)同進(jìn)化和產(chǎn)生具有多種分子識(shí)別特性的蛋白質(zhì)復(fù)合物的手段。

最后使用預(yù)訓(xùn)練的蛋白質(zhì)語(yǔ)言模型來(lái)擴(kuò)展氨基酸對(duì)的范圍，島市證明了這種混合實(shí)驗(yàn)-計(jì)算方法對(duì)該系統(tǒng)中蛋白-蛋白相互作用的預(yù)測(cè)能力。

相互作用的蛋白質(zhì)通過(guò)對(duì)突變的采樣（主要是在蛋白-蛋白界面）共同進(jìn)化了數(shù)千年，源網(wǎng)體以實(shí)現(xiàn)所需功能的最佳匹配，這一過(guò)程很難在實(shí)驗(yàn)室中重現(xiàn)。雖然從官方的角度來(lái)說(shuō)負(fù)面消息不間斷，目獲但是從業(yè)者卻對(duì)它追崇備至。

今年10月，立項(xiàng)5位科學(xué)家從Elsevier辭去編輯職位，ProjektDEAL的聯(lián)盟的多位領(lǐng)導(dǎo)人警告稱(chēng)，這5人只是眾多準(zhǔn)備從愛(ài)思唯爾辭職的第一批科學(xué)家。由德國(guó)圖書(shū)館、河北荷儲(chǔ)化項(xiàng)核準(zhǔn)大學(xué)、研究機(jī)構(gòu)組成的聯(lián)合戰(zhàn)線——ProjektDEAL聯(lián)盟，數(shù)年之前就與Elsevier展開(kāi)了談判。

2012年1月，秦皇英國(guó)劍橋大學(xué)數(shù)學(xué)家、菲爾茲獎(jiǎng)獲得者TimothyGowers發(fā)起了一場(chǎng)抵制Elsevier的運(yùn)動(dòng)，并有上萬(wàn)名科學(xué)家簽名響應(yīng)了不發(fā)表、不審核、不當(dāng)編輯?？茖W(xué)家辭職、島市抗議也不是頭一回了。